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ž𚦗‹和Š˜叠示意图直播_ž𚦗‹和Š˜叠图解(2024年12月看点)

内容来源：批发价SEO所属栏目：新闻更新日期：2024-11-29

ž𚦗‹和Š˜叠示意图

蛋白质二级结构与功能详解 𐟌€ 蛋白质的二级结构是指肽链中的主链通过氢键，形成有规则的卷曲和折叠，从而在一维方向上呈现出周期性结构的构象。这种结构类型包括螺旋、折叠、转角和无规卷曲。 1️⃣ 螺旋：肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，通常是右手螺旋结构。螺旋通过链内氢键维持，每个氨基酸残基的羰基氧与多肽链C端方向的第4个残基的酰胺氮形成氢键。典型的右手螺旋结构半径为0.23nm，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。 2️⃣ 折叠：折叠片的构象通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链或相邻肽链的另一个酰胺氢之间的氢键维持。 3️⃣ 转角：连接蛋白质分子中的二级结构（螺旋和折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2至16个氨基酸残基。 4️⃣ 无规卷曲：泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段。 𐟒꠨›‹白质的常见功能包括催化和转化功能、信号转导功能、运输功能、结构和支持功能、运动功能、防卫和保护功能、贮存功能以及支架或衔接功能等。 1️⃣ 催化和转化功能：例如酶促反应，酶不仅是代谢反应的催化剂，还是代谢反应的调节元件。酶催化其他分子变化和转化也是信息流的一个重要组成部分。 2️⃣ 信号转导功能：如蛋白激酶、磷酸化酶激酶是细胞溶胶中信号转导的主体；许多信号分子，如类固醇激素、红细胞生成素等也触发转导过程。 3️⃣ 运输功能：例如摄取葡萄糖进入细胞的葡糖转运蛋白；如血液中转运各种脂溶性维生素的运载蛋白，运输各类脂质的载脂蛋白等。 4️⃣ 结构和支持功能：结构蛋白质多数是不溶性的纤维状蛋白质，如构成毛发、角、蹄、甲的角蛋白和存在于骨、结缔组织、腱、软骨和皮中的无弹性而高强度的胶原蛋白。 5️⃣ 运动功能：如肌细胞中的肌肉蛋白，是作为肌肉收缩和细胞游动基础的收缩和游动蛋白质；马达蛋白质，如动力蛋白、驱动蛋白以及肌球蛋白的头片(马达结构域)，这些蛋白质实际上是一类机械-化学酶，能把ATP贮存的化学能转变为发生收缩和游动的机械能。

蛋白质二级结构预测：从零开始到专业分析蛋白质的二级结构，简单来说，就是多肽链中那些特定的构象。这些构象是由肽链主链骨架原子的空间位置排布决定的，不涉及氨基酸残基侧链。常见的二级结构形式有螺旋、折叠、转角、Ž勒Œ无规卷曲。由于蛋白质的分子量很大，一个蛋白质分子中不同肽段可能含有不同形式的二级结构。维持这些结构的主要作用力是氢键。实际上，一种蛋白质的二级结构并不是单纯的ž𚦗‹或Š˜叠，而是这些不同类型构象的组合，只是不同蛋白质中各种构象的比例不同而已。那么，当我们拿到一段未知的氨基酸序列时，如何进行二级结构预测呢？以下是具体步骤：拿到序列 𐟓„ 首先，你需要拿到一段未知的氨基酸序列。在线数据库提交 𐟌 接下来，将这段序列输入到Novopro数据库和Prabi数据库，并提交。查看结果 𐟔 然后，查看两个数据库的输出结果。你会发现，两个数据库的预测结果有时相似，有时不一致。很多二级结构预测的算法都是基于序列比对的，通过序列比对可以计算出目标序列中每个氨基酸的保守程度。各种方法的预测准确率会因蛋白质类型的不同而变化。综合分析 𐟓Š 在实际应用中，究竟使用哪种方法，还需根据具体情况。通过对多种方法预测结果的综合分析，再结合实验数据，往往可以提高预测的准确度。

氨基酸的分类与性质详解 𐟌𑊦𐨥Ÿ𚩅𘦘咽„成蛋白质的基本单位，根据它们的功能和化学性质，可以分为几大类。以下是氨基酸的分类及其重要性质： 𐟌ˆ 疏水性氨基酸（非极性侧链）：这些氨基酸通常不溶于水，包括丙氨酸 (Ala)、缬氨酸 (Val)、亮氨酸 (Leu)、异亮氨酸 (Ile)、苯丙氨酸 (Phe)、蛋氨酸 (Met)、脯氨酸 (Pro)、色氨酸 (Trp)、甘氨酸 (Gly)。 𐟒砤𚲦𐴦€禰襟𚩅𘯼ˆ极性侧链）：这些氨基酸具有亲水性，包括丝氨酸 (Ser)、苏氨酸 (Thr)、天冬酰胺 (Asn)、谷氨酰胺 (Gln)、酪氨酸 (Tyr)。 𐟍‹ 酸性氨基酸：天冬氨酸 (Asp) 和谷氨酸 (Glu) 是酸性氨基酸，它们在蛋白质中通常带有负电荷。 𐟌 碱性氨基酸：赖氨酸 (Lys)、精氨酸 (Arg)、组氨酸 (His) 是碱性氨基酸，它们在蛋白质中通常带有正电荷。 𐟌Ÿ 芳香族氨基酸：苯丙氨酸 (Phe)、酪氨酸 (Tyr)、色氨酸 (Trp) 含有芳香环，能够吸收紫外光，常用于蛋白质的吸光度检测。 𐟔砥맡린襟𚩅𘯼š蛋氨酸 (Met) 和半胱氨酸 (Cys) 含有硫元素，参与一些重要的生物化学反应，例如谷胱甘肽合成和二硫键形成。 𐟌€ 特殊的构象影响：脯氨酸 (Pro) 由于其侧链的环状结构，对蛋白质的二级结构（如ž𚦗‹和Š˜叠）有特殊影响；甘氨酸 (Gly) 由于其简单的结构，能提供极大的构象自由度。了解这些氨基酸的性质和分类，有助于更好地理解蛋白质的结构和功能。

𐟌€ 蛋白质二级结构的奥秘 𐟌€ 蛋白质的二级结构是生物化学中的一项重要概念，它指的是蛋白质内部某段肽链骨架的空间结构。这种结构不涉及氨基酸残基侧链的构象，而是关注于肽链本身的折叠方式。二级结构的形成基础是肽键中的N原子与羰基之间的p-…𑨽�ˆ应，这使得肽键具有一定的双键性质，不再是自由旋转的单键。 𐟔„ 螺旋：这是蛋白质二级结构中最常见的一种。在螺旋中，螺旋呈顺时针方向，每圈螺旋需要3.6个氨基酸残基，螺距约为0.54纳米。每个肽键的-NH-与第四个肽键的-CO-形成氢键，这些氢键的方向与螺旋长轴平行，从而维持了螺旋的稳定性。在20种基本氨基酸中，丙氨酸（Ala）、谷氨酸（Glu）、亮氨酸（Leu）和甲硫氨酸（Met）是螺旋中的常见氨基酸。 𐟓ˆ 折叠：这种结构表现为舒展的锯齿状片层，通常由5-8个氨基酸残基构成。片层的氨基酸残基侧链交替分布在片层的上下方。片层与片层之间可以平行排列，也可以通过回折呈反平行走向，并通过层间的氢键维持稳定。 𐟌€ 转角：这种结构通常由4个氨基酸残基组成，第一个残基的-CO-与第四个残基的-NH-形成氢键。第二个氨基酸残基通常是脯氨酸（Pro），而甘氨酸（Gly）、天冬氨酸（Asp）、天冬酰胺（Asn）和丝氨酸（Ser）也是转角中的常见氨基酸残基。含有5个及以上氨基酸残基的转角被称为环。 𐟌𑠦— 规卷曲：这种结构没有确定的规律，肽链中的侧链相互作用较小，使得无规卷曲容易受到溶剂分子的碰撞而扭曲。然而，这种大柔性结构往往出现在酶的活性部位和一些蛋白质的功能区，具有一定的生物学意义。 𐟏† 超二级结构与模体：由于非极性氨基酸间的相互作用，螺旋之间、折叠之间以及螺旋与折叠之间在空间上相互靠近形成有规则的组合，称为超二级结构。常见的超二级结构有𑣀𑎲、𒧭‰。具体的表现形式有螺旋-转角-螺旋、链-转角-链、链-转角-螺旋-转角-链等。锌指结构是一种独特的超二级结构，常见于能与DNA或RNA结合的蛋白质中。锌指结构由1个螺旋和2个反向平行的折叠组成，形似手指；锌离子位于其围成的空腔中，与N-端的2个Cys和C端的2个His配位形成稳定的四面体结构。

「阳光信用」朊蛋白（prion protein，PrP）是引起人和动物神经退行性病变的病原体，这类疾病具有传染性、遗传性或散在发病的特点。朊蛋白的三级结构有两种构象：一种是正常的PrPC构象，其水溶性强，对蛋白酶敏感，二级结构以ž𚦗‹为主；另一种是致病的PrPSc构象，以Š˜叠为主。CJD的发病机制为富含ž𚦗‹的PrPC在某种未知蛋白质的作用下转变成分子中大多数为Š˜叠的PrPSc，两者的一级结构虽然完全相同，但PrPSc对蛋白酶不敏感，水溶性差，而且对热稳定，可以相互聚集，最终形成淀粉样纤维沉淀而致病，并不断加重。

蛋白质的亲疏水性：维持生命活动的关键 𐟒砨›‹白质的亲水性：简单来说，就是蛋白质与水分子的关系。蛋白质内部的水分子会通过氢键和疏水性表面吸引其他分子，形成氢键网络，从而保持蛋白质的稳定。想象一下，蛋白质就像一块海绵，吸引并固定住周围的水分子。 𐟚렧–水性：与亲水性相反，疏水性指的是蛋白质表面对水分子的排斥作用。这使得蛋白质更容易与其他分子结合，比如脂类和糖类，从而促进生物体的代谢过程。就像油和水不相溶一样，蛋白质的疏水性使其与其他非极性分子更亲近。 𐟔„ 亲疏水性：这是指蛋白质内部和外部分子之间的相互作用力。这种拉力影响蛋白质的结构和功能，通过氢键网络保持蛋白质的稳定。就像一根橡皮筋，亲疏水性就是那股拉力，让蛋白质保持形状。 𐟔젨›‹白质的二级结构：这是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定构象。包括螺旋、折叠、转角、Ž勒Œ无规卷曲。每种二级结构都有其独特的功能和稳定性。例如，螺旋是蛋白质二级结构的主要形式，而折叠则像一块块拼图，共同构成蛋白质的结构。 𐟓栤🡥𗨂𝯼š这是引导新合成的蛋白质向分泌通路转移的短肽链。信号肽通常位于新合成多肽链的N-末端，指导蛋白质的跨膜转移。就像邮寄包裹时，地址标签就是信号肽，帮助包裹顺利到达目的地。 𐟔„ 多肽链：多肽链具有游离氨基的一端称为N端，具有羧基的一端称为C端。多肽链是蛋白质的基本构件，通过特定的方式连接在一起，形成复杂的蛋白质结构。这些知识不仅帮助我们理解生物化学的复杂过程，还揭示了生命活动背后的奥秘。每个细节都像是生命的一块拼图，共同构成了一个精彩纷呈的世界。

𐟌𑠨›‹白质四级结构的奥秘 𐟌𑊨›‹白质，作为生命活动中不可或缺的分子，其结构复杂且多样。为了更好地理解蛋白质的结构，我们将其分为四个主要层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。 𐟔„ 一级结构：这是蛋白质的基本框架，指的是肽链中氨基酸的排列顺序。如果蛋白质是结合蛋白，还包括共价连接的辅基部分。 𐟌€ 二级结构：在二级结构中，多肽链通过氢键形成有规则的局部结构，如ž𚦗‹、Š˜叠、𝬨璥’Œ无规卷曲。这些结构为蛋白质的三维构象提供了基础。 𐟌 三级结构：这一级结构涉及多肽链通过非共价力（如疏水相互作用、静电相互作用等）折叠成具有特定走向的完整球状实体。 𐟏⠥››级结构：这是蛋白质的最高层次，指的是由具有三级结构的亚基通过非共价力（如范德华力、氢键等）彼此缔合形成的寡聚蛋白质。在四级结构中，每一级都有其独特的特征，尤其是二级结构中的ž𚦗‹。经典的右手螺旋结构具有螺距为0.54nm的特点，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm。通过了解这些结构层次，我们可以更深入地理解蛋白质的功能和相互作用，为生物化学和分子生物学的研究提供基础。

生物考研必知：生物化学高频考点速览！ 1. 𐟌Š 疏水作用：蛋白质中的疏水基团或侧链为了避开水而被迫靠近，而非它们之间有吸引力。 𐟌€ 螺旋：这是蛋白质中最常见的二级结构，肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状。 𐟏—️ 蛋白质三级结构：多肽链在二级结构基础上进一步盘绕、折叠成复杂空间结构，包括所有原子的空间排列。 𐟔砩”Œ指结构：反式作用因子DNA结合域中的一种基序结构，含有多个重复单位。 𐟌𑠨‚𝥍•位：肽链主链上的复合结构，由4个原子(C、H、O、N)和2个相邻的碳原子组成。 𐟒砦𐢩”š稳定蛋白质和DNA二级结构的主要化学键。 𐟏ᠧ𛓦ž„域：蛋白质分子上明显可分的类似球状结构，由超二级结构在空间上进一步聚集形成。 𐟌€ 超二级结构：二级结构的基本单位(螺旋、折叠等)相互聚集，形成有规律的二级结构聚集体。 𐟍‚ 氨基酸残基：不完整的氨基酸。 𐟔„ 转角：蛋白质多肽链中经常出现的180Ⱕ›ž折结构。 𐟔堨›‹白质变性作用：天然蛋白质受物理或化学因素影响，分子内部规则性空间排列发生变化，导致性质和功能部分或全部丧失。 𐟓 折叠：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链几乎完全伸展，邻近两链以相同或相反方向平行排列成片状结构。 𐟔„ 蛋白质复性：蛋白质亚基聚合成大分子蛋白质的方式。 𐟏›️ 蛋白质四级结构：肽链主链上的复合结构，包括组成肽键的4个原子(C、H、O、N)和2个相邻的碳原子。 𐟤 协同效应：寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，影响另一个亚基与配体结合的能力。 𐟌€ 变构作用：蛋白质在行使其生物功能时空间结构发生变化，从而改变分子性质的现象。 𐟏堥ˆ†子病：基因突变引起的蛋白质三维结构改变，导致功能部分或全部丧失的疾病。 𐟤 同源蛋白质：存在于不同物种、起源相同、序列和功能类似的蛋白质，例如人与牛的血红蛋白。

圆二色谱：从原理到应用全解析 𐟌€ 圆二色谱的原理圆二色光谱仪（CD）的工作原理是利用蛋白质的圆二色性和不对称分子对左右圆偏振光的不同吸收来分析蛋白质的结构。蛋白质或多肽中的主要光活性基团是肽键、芳香族氨基酸残基和二硫键。当平面圆偏振光的吸收不同时，会产生吸收差异。由于这种吸收差异的存在，导致偏振光矢量的振幅差异，圆偏振光变成椭圆偏振光，即蛋白质的圆二色性。通过圆二色谱扫描仪可以在一定程度上分析蛋白质和多肽样品的二级结构和高级结构。 𐟔 圆二色谱的应用圆二色光谱仪是应用最为广泛的能够定性定量测定手性光学活性物质的设备。除了常规CD谱外，还可以测变温CD谱（温度范围5-95Ⱒ„ƒ)、固体粉末漫反射CD谱、紫外可见吸收光谱、旋光度等。主要应用于蛋白质折叠、蛋白质构象、DNA/RNA反应、药物分析、酶动力学、天然有机化合物、立体有机化学、配位化合物、生物化学、物理化学等相关研究领域。 𐟓 圆二色谱的制样要求液体CD制样要求：测试时需要空白溶剂做对照扣背景，麻烦样品及溶剂至少各备5ml; 样品及溶剂的浓度对测试影响较大，不宜过高或过低（浓度过高，会超电压，数据不准；浓度过低，没有信号）。不同物质，最佳浓度不同，测试时不对浓度进行摸索。如之前测过CD或有相关文献，建议按对应浓度准备；如没测过CD或无文献，但扫过紫外全谱，建议优选紫外浓度的一半配制样品，如不合适再调整（直接用紫外对应浓度，测CD的话浓度偏高）；如以上均无，建议按0.5mg/ml来配（蛋白质样品，浓度一般0.1-0.5mg/ml），但无法保证该浓度合适。固体CD制样要求：固体CD需要10-20mg，如果样品透过率不好，建议可以采用积分球模式测试。 𐟒ᠦ𕋨🇧苤𘭥𘦔𖥼𚥺楤示Ž2的话测试结果有用吗？在蛋白质圆二色谱分析中，吸收强度大于2通常是指峰值的CD吸收值大于2，这通常被认为是强信号。然而，强信号也可能伴随着一些问题和限制。一方面，强信号可能会对谱图中一些峰的分辨率产生影响。在这种情况下，需要使用高的稀释倍数，以获得更准确的结果；另一方面，强信号也可能表示样品中含有大量的蛋白质，这可能会导致一些问题。此外，在进行数据分析时，还需要考虑其他因素，如基线噪音、光源的稳定性等，以确保结果的可靠性。总之，蛋白质圆二色谱分析中的强信号并不总是意味着测试结果不准确或无用。需要仔细处理数据，并对不同情况进行评估，以确保测试结果的准确性和可靠性。 𐟌 CD在近紫外区和远紫外区扫描到的图谱代表什么？圆二色谱在远紫外区的扫描图谱提供了蛋白质二级结构的信息。它反映了蛋白质中肽键的空间排布，通过计算可以得到不同二级结构元件（如螺旋、折叠、转角和不规则卷曲）在蛋白质中的比例。这些信息对于了解蛋白质的结构特征和稳定性非常重要。圆二色谱在近紫外区的扫描图谱则提供了关于蛋白质侧链的信息。它反映了蛋白质中含有生色基团的氨基酸残基（如色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸）在空间中的排布情况。同时，近紫外区扫描还可以揭示蛋白质中二硫键的微环境变化。这些信息对于研究蛋白质的功能和相互作用具有重要意义。 𐟒𛠤𝿧”褻€么软件分析蛋白质的二级结构，有何优势？目前有多种软件可用于蛋白质二级结构的分析和预测。一般采用CDNN软件进行分析。CDNN是一种基于深度神经网络技术的二级结构计件，它能够通过分析蛋白质的氨基酸序列来预测其二级结构组成。相比其他软件，CDNN具有以下优势：首先，它提供了高准确性的计算结果，能够准确预测蛋白质的二级结构。其次，CDNN具有高速度的计算能力，能够快速处理大规模的蛋白质序列数据。此外，CDNN还具有经济性，可以节省分析成本和时间。该软件已在许多生物医学应用中得到验证和应用，例如药物设计和蛋白质结构预测等。 𐟓Š 相关测试项目傅里叶变换红外光谱、拉曼光谱、X射线荧光光谱仪(XRF)、原位(变温）紫外光谱等。

角蛋白：你头发和指甲的秘密角蛋白，这个听起来有点酷的名字，其实是纤维结构蛋白家族的一员。它可是我们头发、角、爪和皮肤外层的主要成分哦。角蛋白的主要功能是保护上皮组织细胞，让它们免受损伤或压力。角蛋白单体组成束，形成中间纤维蛋白。角蛋白的基本信息 𐟓– 角蛋白肽链是多结构域肽链，分为高度保留的棒状中间区域和端肽区域。棒状结构域的肽链有8肽重复的周期性序列结构。所有的中间纤丝蛋白都有相似的肽链构造。角蛋白肽链是典型的ž𚦗‹。酸性和碱性角蛋白肽链相互结合形成的异体复合螺旋是角蛋白的特征构象形式。到现在为止，科学家们已经发现了超过20种角蛋白肽链。毛角蛋白和表皮角蛋白分别由不同的角蛋白肽链构成。角蛋白含有较高的半胱氨酸，半胱氨酸的交联是角蛋白的主要交联结构，角蛋白的物理和化学性质主要与该交联结构相关。角蛋白的性质与结构 𐟔슨璨›‹白不溶于水、盐液、稀酸或稀碱。它来源于外胚层分化而来的细胞，是这些细胞内的结构蛋白之一。所以，角蛋白存在于头发、毛、鳞、羽、甲、蹄、角、爪、喙、丝及其他表皮结构中，是羽毛、毛发、爪、喙、蹄以及脑灰质、脊髓和视网膜神经的蛋白质。根据X射线衍射分析，角蛋白的空间结构有螺旋结构（角蛋白）和折叠片层结构（角蛋白）两种类型。前者如羊毛，后者如丝心蛋白。由于角蛋白含有较多的胱氨酸，故二硫键含量特别多，在蛋白质肽链中起交联作用，因此角蛋白化学性质特别稳定，有较高的机械强度。它们不易溶解和消化，含较多的胱氨酸（14-15%），较多的氮含量（21-24.5%）。粉碎的羽毛和猪毛，在15-20磅蒸气压力下加热处理一小时，其消化率可提高到70-80%，胱氨酸含量则减少5-6%。角蛋白的分布 𐟌 角蛋白是外胚层细胞的结构蛋白，包括毛发、指甲、羽毛等。角蛋白是一种不能直接为畜禽吸收利用的硬蛋白，主要存在于动物的毛发、羽毛和蹄中，资源非常丰富。它必须经高温、高压、酸、碱或酶处理，变成短肽或游离氨基酸，才能被畜禽利用。羽毛主要由角蛋白构成，蛋白质含量及必需氨基酸含量极高，氨基酸组成相对稳定，是一种公认的具有较高营养价值，质量稳定的潜在优质蛋白源。总之，角蛋白不仅是构成我们身体一部分的重要蛋白质，还在工业和营养上有重要应用。下次当你梳理头发或者啃鸡爪子的时候，不妨多想想这个小小的蛋白质分子吧！

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